สืบค้นงานวิจัย
การศึกษาบทบาทของกรดอะมิโน Cysteine ต่อการม้วนพับของโปรตีนและการออกฤทธิ์ต่อลูกน้ำยุงของโปรตีนพิษ BinB จาก Bacillus sphaericus.
Patcharaporn Boonyos - มหาวิทยาลัยมหิดล
ชื่อเรื่อง: การศึกษาบทบาทของกรดอะมิโน Cysteine ต่อการม้วนพับของโปรตีนและการออกฤทธิ์ต่อลูกน้ำยุงของโปรตีนพิษ BinB จาก Bacillus sphaericus.
ชื่อเรื่อง (EN): Role of Cysteine on protein folding and biological activity of the binary toxin "BinB" from Bacillus sphaericus
ผู้แต่ง / หัวหน้าโครงการ (EN): Patcharaporn Boonyos
บทคัดย่อ (EN): so called, binary toxin. Recently, the increasing application of B. sphaericus in the field has led to cases of resistance. In order to restrict these resistant developments, we need to understand the nature and mode of action of B. sphaericus toxins. It has been proposed that BinB is responsible for the regional binding to the specific receptor while BinA is crucial for the toxicity. The active core of BinB contains three Cysteine residues at positions 67, 161, and 241. In order to investigate the role of Cysteine on the function of the binary toxin, Alanine and Serine substitutions were performed. The results showed that Cys67 and Cys161 of BinB were crucial residues for the toxicity, and substitutions of these residues did not affect the expression level. SDS-PAGE analysis of the wild type and mutant proteins with and without a reducing agent showed similar profiles for the solubilized proteins whereas the same analysis showed different results for the inclusion forms. Those results suggested that an intra-molecular disulfide bond may be formed during inclusion formation. Intrinsic fluorescent spectrum analysis indicated that four mutants (C67S, C161A, C241A, and C241S) should have a conformation similar to that of the wild-type protein, while C67A and C161S affect the environment around Tryptophan residues leading to the lower emission intensity compared to the wild-type. The study of interaction between BinA and BinB by dot blot analysis showed that the significant reduction in toxicity of Cys67 and Cys161 BinB mutants might be due to the reduction in the interaction to BinA. This result suggests that Cys67 and Cys161 are the crucial residues for inter-molecular interaction between BinA and BinB.
บทคัดย่อ: ไม่พบข้อมูลจากหน่วยงานต้นทาง
ภาษา (EN): th
เอกสารแนบ: http://dcms.thailis.or.th/dcms/dccheck.php?Int_code=126&RecId=5199&obj_id=3636
เผยแพร่โดย: มหาวิทยาลัยมหิดล
คำสำคัญ (EN): Binary toxin
เจ้าของลิขสิทธิ์: มหาวิทยาลัยมหิดล
รายละเอียด: so called, binary toxin. Recently, the increasing application of B. sphaericus in the field has led to cases of resistance. In order to restrict these resistant developments, we need to understand the nature and mode of action of B. sphaericus toxins. It has been proposed that BinB is responsible for the regional binding to the specific receptor while BinA is crucial for the toxicity. The active core of BinB contains three Cysteine residues at positions 67, 161, and 241. In order to investigate the role of Cysteine on the function of the binary toxin, Alanine and Serine substitutions were performed. The results showed that Cys67 and Cys161 of BinB were crucial residues for the toxicity, and substitutions of these residues did not affect the expression level. SDS-PAGE analysis of the wild type and mutant proteins with and without a reducing agent showed similar profiles for the solubilized proteins whereas the same analysis showed different results for the inclusion forms. Those results suggested that an intra-molecular disulfide bond may be formed during inclusion formation. Intrinsic fluorescent spectrum analysis indicated that four mutants (C67S, C161A, C241A, and C241S) should have a conformation similar to that of the wild-type protein, while C67A and C161S affect the environment around Tryptophan residues leading to the lower emission intensity compared to the wild-type. The study of interaction between BinA and BinB by dot blot analysis showed that the significant reduction in toxicity of Cys67 and Cys161 BinB mutants might be due to the reduction in the interaction to BinA. This result suggests that Cys67 and Cys161 are the crucial residues for inter-molecular interaction between BinA and BinB.
หากไม่พบเอกสารฉบับเต็ม (Full Text) โปรดติดต่อหน่วยงานเจ้าของข้อมูล

การอ้างอิง

Patcharaporn Boonyos. "การศึกษาบทบาทของกรดอะมิโน Cysteine ต่อการม้วนพับของโปรตีนและการออกฤทธิ์ต่อลูกน้ำยุงของโปรตีนพิษ BinB จาก Bacillus sphaericus.Role of Cysteine on protein folding and biological activity of the binary toxin "BinB" from Bacillus sphaericus". มหาวิทยาลัยมหิดล. 2550

Patcharaporn Boonyos. "การศึกษาบทบาทของกรดอะมิโน Cysteine ต่อการม้วนพับของโปรตีนและการออกฤทธิ์ต่อลูกน้ำยุงของโปรตีนพิษ BinB จาก Bacillus sphaericus.Role of Cysteine on protein folding and biological activity of the binary toxin "BinB" from Bacillus sphaericus". มหาวิทยาลัยมหิดล. 2550. Print.



TARR Wordcloud:
การศึกษาบทบาทของกรดอะมิโน Cysteine ต่อการม้วนพับของโปรตีนและการออกฤทธิ์ต่อลูกน้ำยุงของโปรตีนพิษ BinB จาก Bacillus sphaericus.
Patcharaporn Boonyos
มหาวิทยาลัยมหิดล
2550
การเปลี่ยนแปลงยีนเพื่อศึกษากรดอะมิโนที่เกี่ยวข้องกับความเป็นพิษซึ่งอยู่ในส่วนที่ 2 ของโปรตีนชนิด Cry4Ba จากแบคทีเรีย Bacillus thuringiensis การแสดงออกและศึกษาคุณสมบัติของชิ้นส่วนโปรตีน Domain II และ II-III ของโปรตีนฆ่าลูกน้ำยุงชนิด CRY4Ba จากเชื้อแบคทีเรีย Baci การสังเคราะห์และศึกษาผลของโปรตีนส่วนดิสอินทีกริน ของเมตาโลโปรตีนเนส จากพิษงูเข การศึกษาเสถียรภาพในระดับโมเลกุลที่บริเวณอนุรักษ์ของโปรตีนฆ่าลูกน้ำยุงชนิด Cry4B การเปลี่ยนแปลงยีนเพื่อศึกษากรดอะมิโนที่เกี่ยวข้องกับความเป็นพิษในบริเวณส่วนที่ 2 ของโปรตีนชนิด Cry4Ba จาก Bacillus thuringiensis การโคลนและการจำแนกยีนสร้างโปรตีนตัวเหมือนแคดฮีรีนในลูกน้ำยุงลาย การศึกษาคุณสมบัติระดับโมเลกุลของโปรตีนเฉพาะส่วนที่ทำให้เกิดรูรั่วบนผิวเซลล์ของโปรตีนสารพิษ Adenylate cyclase-haemolysin จากเชื้อ Bordetel บทบาทและความสำคัญของโปรตีน P53 ซึ่งเกี่ยวข้องกับอนุมูลอิสระในกลไกการเหนี่ยวนำให้เกิดพิษต่อหัวใจโดยยา adriamyci การเจริญเติบโตการสร้างสปอร์การสร้างผลึกโปรตีนและความเป็นพิษของเชื้อจุลินทรีย์ Bacillus thuringiensis subspec การผลิตโปรตีนจากยีนส่วนนิวคลีโอโปรตีนของเชื้อไข้หวัดใหญ่ชนิดเอ
คัดลอก URL
กระทู้ของฉัน
ผลการสืบค้นทั้งหมด โพสต์     เรียงลำดับจาก
พัฒนาระบบโดยศูนย์ความรู้เฉพาะด้านวิศวกรรมความรู้และวิศวกรรมภาษาDeveloped by Center of Excellence for Unified Knowledge and Language Engineering
สนับสนุนโดยสำนักงานพัฒนาการวิจัยการเกษตร (องค์การมหาชน)Supported by the Agricultural Research Development Agency (Public Organization)
แบบสำรวจความพึงพอใจQuestionair