สืบค้นงานวิจัย
การโคลนและศึกษาลักษณะของเอนไซม์เชิงซ้อนจาก Paenibacillus curdlanolyticus B-6 (ระยะที่ 1)
ภัทรา ผาสอน - มหาวิทยาลัยเทคโนโลยีพระจอมเกล้าธนบุรี
ชื่อเรื่อง: การโคลนและศึกษาลักษณะของเอนไซม์เชิงซ้อนจาก Paenibacillus curdlanolyticus B-6 (ระยะที่ 1)
ชื่อเรื่อง (EN): Cloning and characterization of multienzyme complex from Paenibacillus curdlanolyticus B-6 (Phase1)
ผู้แต่ง / หัวหน้าโครงการ: ภัทรา ผาสอน
ผู้แต่ง / หัวหน้าโครงการ (EN): PATTHRA PASON
หน่วยงานสังกัดผู้แต่ง:
บทคัดย่อ: ไซลาเนสที่มีขนาดใหญ่และคล้ายกับโปรตีนแกนกลางของเอนไซม์เชิงซ้อนจาก Paenibacillus curdlanolyticus B-6 ทำให้บริสุทธิ์ได้โดยอาศัยเทคนิคการยึดเกาะและหลุดออกอย่างจำเพาะกับเซลลูโลสที่ไม่ละลายน้ำ (อะไวเซล) ร่วมกับ size exclusion chromatography ion exchanger chromatography และ hydrophobic chromatography จากการโคลนและศึกษาคุณลักษณะของ รีคอมบิอนท P280 พบว่าแสดงกิจกรรมของไซลาเนสเมื่อย่อยไซแลนจาก birch wood และ oat spelt แต่ไม่ย่อยสลายเซลลูโลสและพอลิแซ็กคาไรด์ชนิดอื่นๆ เมื่อศึกษาคุณสมบัติของรีคอมบิแนนท์ P280 พบว่ามีพีเอชและอุณหภูมิที่เหมาะสมในการทำงานที่พีเอช 6.0 และ 60 องศาเซลเซียส เอนไซม์ P280 ย่อยไซโลเฮ็กซะโอสได้อนุกรมของน้ำตาลเป็นหลิตภัณฑ์ แสดงว่าจัดอยู่ในกลุ่มเอ็นโดไซลาเนส นอกจากนี้ไซลาเนสบริสุทธิ์สามารถยึดเกาะกับไซและแลนเซลลูโลสที่ไม่ละลายน้ำได้ รวมถึงสามารถยึดเกาะกับผนังเซลล์ของจุลินทรีย์ได้ด้วย จากผลทั้งหมดนี้แสดงว่า P280 เป็นมัลติโดเมนที่ประกอบด้วยโดเมนสำคัญอย่างน้อย 3 โดเมน ได้แก่ โดเมนที่ทำหน้าที่ย่อยสลายสับเสตรทที่เป็นไซแลน ยึดเกาะกับพอลิแซ็กคาไรด์ที่ใม่ละลายน้ำและยึดเกาะกับผนังเซลล์ของจุลินทร์ได้
บทคัดย่อ (EN): The high molecular weight xylanase subunit assembly core protein of multienzyme complex from Paenibacillus curdlanolyticus B-6, 280-kDa (P280), was cloned and characterized. The recombinant protein containing of 2 SLH domain at N-termanal and Big-2 Domain at C-terminal. P280 showed xylanase activity for birch wood xylan and oat spelt xylan, but no activities for cellulose and other polysaccharides. The optimum conditions for xylanase activity of the protein were pH 6.0 and 60?C. The analysis of xylohexose hydrolysis products was series of xylooligosaccharides, indicating an endo-xylanase. Moreover, cellulose/xylan binding ability and the bacterial cell wall attachment could be detected by the xylanase. The results found that the P280 was multidomain and it has at least three functional domains as hydrolysis of xylan, binding to substrate and binding to bacterial cell wall.
บทคัดย่อ: ไม่พบข้อมูลจากหน่วยงานต้นทาง
ภาษา (EN): th
เผยแพร่โดย: มหาวิทยาลัยเทคโนโลยีพระจอมเกล้าธนบุรี
คำสำคัญ: ไซลาเนส
คำสำคัญ (EN): Paenibacillus curdlanolyticus B-6
เจ้าของลิขสิทธิ์: สำนักงานคณะกรรมการวิจัยแห่งชาติ
หากไม่พบเอกสารฉบับเต็ม (Full Text) โปรดติดต่อหน่วยงานเจ้าของข้อมูล

การอ้างอิง


TARR Wordcloud:
การโคลนและศึกษาลักษณะของเอนไซม์เชิงซ้อนจาก Paenibacillus curdlanolyticus B-6 (ระยะที่ 1)
ภัทรา ผาสอน
มหาวิทยาลัยเทคโนโลยีพระจอมเกล้าธนบุรี
30 กันยายน 2555
การโคลนและศึกษาลักษณะของเอนไซม์เชิงซ้อนจาก Paenibacillus curdlanolyticus B-6 (ระยะที่ 2) การโคลนยีนไฟเตสทนร้อนจากแอคติโนไมซีท Thermomonospora sp. RC7 เพื่อพัฒนาการผลิตเอนไซม์ไฟเตสทดแทนการนำเข้าจากต่างประเทศ การทำให้บริสุทธิ์และศึกษาลักษณะของ multifunctional enzyme จาก Paenibacillus curdlanolyticus สายพันธุ์ B-6 (ระยะที่ 2) โครงการการพัฒนาการผลิตฟรุกโตโอลิโกแซ็กคาไรด์ผงจากน้ำเชื่อมลำไยด้วยวิธีทางเอนไซม์ การปรับปรุงกากชาด้วยเอนไซม์เพื่อใช้เป็นพรีไบโอติก การพัฒนาผลิตภัณฑ์เสริมอาหารจากจมูกถั่วเหลืองโดยใช้เทคโนโลยีเอนไซม์ การผลิตกลิ่นรสอุมามิจากการหมักปลายข้าวคุณภาพต่ำโดยการใช้เอนไซม์และการหมัก การปรับปรุงเยื่อหุ้มเมล็ดมะม่วงหิมพานต์ด้วยเอนไซม์เพื่อใช้เป็นพรีไบโอติกส์ในอาหารสัตว์ การศึกษาลักษณะการวางไข่ของไหมพันธุ์แท้ที่ใช้เป็น พ่อพันธุ์แม่พันธุ์ในการผลิตไข่ การรวบรวม จำแนก ศึกษาลักษณะประจำพันธุ์ไหมไทยชนิดฟักปีละ 2 ครั้งในศูนย์หม่อนไหมเฉลิมพระเกียรติฯ นครราชสีมา
คัดลอก URL
กระทู้ของฉัน
ผลการสืบค้นทั้งหมด โพสต์     เรียงลำดับจาก