สืบค้นงานวิจัย
การผลิตและการทำให้ starch-binding amylase จาก alkaliphilic Bacillus sp. SS-8 บริสุทธิ์และศึกษาสมบัติต่าง ๆ ของเอนไซม์บริสุทธิ์
สุวรรณา ศักดิ์ดาสถาพร - มหาวิทยาลัยเทคโนโลยีพระจอมเกล้าธนบุรี
ชื่อเรื่อง: การผลิตและการทำให้ starch-binding amylase จาก alkaliphilic Bacillus sp. SS-8 บริสุทธิ์และศึกษาสมบัติต่าง ๆ ของเอนไซม์บริสุทธิ์
ชื่อเรื่อง (EN): Production, Purification and Characterization of a Starch-binding Amylase from Alkaliphilic Bacillus sp. SS-8
ผู้แต่ง / หัวหน้าโครงการ: สุวรรณา ศักดิ์ดาสถาพร
บทคัดย่อ (EN): Selection of alkaliphilic Bacillus sp. from 27 isolates which produce raw-starch bindingalkaline amylase based on the maximum activity of amylase to hydrolyse both raw starch andsoluble starch was conducted. The effect of detergents on enzyme efficiency was alsoinvestigated. Bacillus sp. SS-8 was the best strain among all the isolates. Maximum amylaseactivity was achieved in a medium containing 1.5% (w/v) raw cassava starch as the carbon sourcewith the initial pH of 11, at 37OC. No contamination occurred although the medium was notsterilized. The optimum pH and temperature for starch hydrolysis were pH 10 and 60OC and thecrude enzyme was stable in the broad pH range of 7-10 and 30-60OC for 1 hour.The enzyme was purified to homogeneity by 40-60% saturated ammonium sulfateprecipitation and affinity chromatography by adsorption-desorption on cassava starch. Themolecular mass of the purified enzyme was estimated to be 91 kDa by SDS-PAGE. The purifiedenzyme showed maximum activity at pH 8 and 60OC. It had good stability at pH range of 8-11and 30-60OC for 1 hour. The enzyme was strongly inhibited by 10 mM EDTA. The enzymerequired metal ion Ca2+ and Mg2+ for its enzyme activity. In additions the enzyme wasreactivated by Ca2+ and Mg2+ at 110.51% and 123.66%, respectively. However, the enzyme wasnot reactivated by Co2+, Cu2+, Fe2+, Mn2+, Zn2+. However, thermostability was not increased in thepresence of Ca2+ or Mg2+. The raw starch-binding amylase from Bacillus sp. SS-8 preferentiallyhydrolysed ?-1,4 glycosidic bond in soluble starch, amylose, amylopectin and glycogen togenerate glucose, maltose and oligosaccharides. But could not hydrolyse dextran which contains?-1,3 and ?-1,6 glycosidic bonds. This evidence suggested that the enzyme was an endo-actingamylase and it could digest raw-starch granules from wheat higher than rice, corn, cassava, cannaand sago, respectively.
บทคัดย่อ: ไม่พบข้อมูลจากหน่วยงานต้นทาง
ภาษา (EN): th
เอกสารแนบ: http://dcms.thailis.or.th/dcms/dccheck.php?Int_code=54&RecId=5667&obj_id=16398
เผยแพร่โดย: มหาวิทยาลัยเทคโนโลยีพระจอมเกล้าธนบุรี
คำสำคัญ (EN): Starch-binding amylase
เจ้าของลิขสิทธิ์: มหาวิทยาลัยเทคโนโลยีพระจอมเกล้าธนบุรี
รายละเอียด: Selection of alkaliphilic Bacillus sp. from 27 isolates which produce raw-starch bindingalkaline amylase based on the maximum activity of amylase to hydrolyse both raw starch andsoluble starch was conducted. The effect of detergents on enzyme efficiency was alsoinvestigated. Bacillus sp. SS-8 was the best strain among all the isolates. Maximum amylaseactivity was achieved in a medium containing 1.5% (w/v) raw cassava starch as the carbon sourcewith the initial pH of 11, at 37OC. No contamination occurred although the medium was notsterilized. The optimum pH and temperature for starch hydrolysis were pH 10 and 60OC and thecrude enzyme was stable in the broad pH range of 7-10 and 30-60OC for 1 hour.The enzyme was purified to homogeneity by 40-60% saturated ammonium sulfateprecipitation and affinity chromatography by adsorption-desorption on cassava starch. Themolecular mass of the purified enzyme was estimated to be 91 kDa by SDS-PAGE. The purifiedenzyme showed maximum activity at pH 8 and 60OC. It had good stability at pH range of 8-11and 30-60OC for 1 hour. The enzyme was strongly inhibited by 10 mM EDTA. The enzymerequired metal ion Ca2+ and Mg2+ for its enzyme activity. In additions the enzyme wasreactivated by Ca2+ and Mg2+ at 110.51% and 123.66%, respectively. However, the enzyme wasnot reactivated by Co2+, Cu2+, Fe2+, Mn2+, Zn2+. However, thermostability was not increased in thepresence of Ca2+ or Mg2+. The raw starch-binding amylase from Bacillus sp. SS-8 preferentiallyhydrolysed ?-1,4 glycosidic bond in soluble starch, amylose, amylopectin and glycogen togenerate glucose, maltose and oligosaccharides. But could not hydrolyse dextran which contains?-1,3 and ?-1,6 glycosidic bonds. This evidence suggested that the enzyme was an endo-actingamylase and it could digest raw-starch granules from wheat higher than rice, corn, cassava, cannaand sago, respectively.
หากไม่พบเอกสารฉบับเต็ม (Full Text) โปรดติดต่อหน่วยงานเจ้าของข้อมูล

การอ้างอิง


TARR Wordcloud:
การผลิตและการทำให้ starch-binding amylase จาก alkaliphilic Bacillus sp. SS-8 บริสุทธิ์และศึกษาสมบัติต่าง ๆ ของเอนไซม์บริสุทธิ์
มหาวิทยาลัยเทคโนโลยีพระจอมเกล้าธนบุรี
2546
การทำให้อัลคาไลน์โปรตีเอสที่ผลิตจาก alkalotolerant Bacillus sp. B12 บริสุทธิ์และศึกษาสมบัติต่าง ๆ การทำให้บริสุทธิ์ของโปรตีนจาก Bacillus subtilis N3 ที่มีฤทธิ์ต้านราก่อโรคพืช Bipolaris sp. การหาภาวะที่เหมาะสมในการผลิตนิวทรัลโปรติเอสทนร้อนจาก Bacillus cereus และลักษณะสมบัติของเอนไซม์ที่บริสุทธิ์บางส่วน การทำให้เอนไซม์ไคติเนสบริสุทธิ์และการศึกษาคุณสมบัติของเอนไซม์จากเชื้อ escherichia coli ที่ การผลิตและการทำบริสุทธิ์ของบีตา-แมนนาเนสจาก Bacillus subtilis M7 การผลิตและศึกษาสมบัติของบีตา-กาแล็กโทซิเดสบริสุทธิ์จากยีสต์ทนร้อน Kluyveromyces sp. CK8 การหาสูตรอาหารที่เหมาะสมต่อการผลิตและศึกษาสมบัติเอนไซม์ไซลาเนสบริสุทธิ์จากเชื้อราที่เจริญในอุณหภูมิสูง Thermoascus aurantia การทำให้บริสุทธิ์และลักษณะสมบัติของเลคตินจากเมล็ดลูกเนียง Archidendron jiringa Nielsen. การทำให้บริสุทธิ์และลักษณะสมบัติของลูซีนดีไฮโดรจิเนส จาก Alcaligenes faecalis การผลิตและศึกษาคุณสมบัติของเอนไซม์อะไมเลสจาก alkaliphilic Bacillus firmus K-1
คัดลอก URL
กระทู้ของฉัน
ผลการสืบค้นทั้งหมด โพสต์     เรียงลำดับจาก