สืบค้นงานวิจัย
การศึกษาเกี่ยวกับการควบคุมยีนที่ตอบสนองต่อสาร organic hydroperoxide ในแบคทีเรีย Xanthomonas
Warunya Panmanee - มหาวิทยาลัยมหิดล
ชื่อเรื่อง: การศึกษาเกี่ยวกับการควบคุมยีนที่ตอบสนองต่อสาร organic hydroperoxide ในแบคทีเรีย Xanthomonas
ชื่อเรื่อง (EN): , in Xanthomonas campestris PV. phaseoli
ผู้แต่ง / หัวหน้าโครงการ (EN): Warunya Panmanee
บทคัดย่อ (EN): Increasing products of reactive oxygen species (ROS) is recognized as an initial plant defense mechanism against invading microorganisms. Among the ROS generated, organic hydroperoxide is one of the most highly toxic molecules, through its ability to perpetuate free radical reactions resulting in more ROS being generated. Ohr is an organic peroxide detoxifying enzyme whose expression is regulated by OhrR, an organic peroxide-inducible repressor of the MarR family. ohrR locates itself upstream of and is co-transcribed with the ohr. Promoter analysis showed that the ohrR promoter (P1) could be induced by organic peroxides while the ohr promoter (P2) is constitutive with a weak promoter activity. Deletion analysis revealed that a deletion of a sequence upstream of a putative -35region had no effect on the P1 promoter activity and on the autoregulation of ohrR, suggesting that the OhrR binding site is located between the -35 and -10 regions of the P1 where it then blocks the binding of RNA polymerase. In vivo study of the P1::lacZ fusion suggested that OhrR sense organic hydroperoxide but not other oxidants. P1 Promoter activity showed that ohrR was transcribed at a relatively high level but the results from Northern and Western blot analysis suggested that ohrR mRNA was rapidly degraded and the leaderless ohrR mRNA was inefficiently translated. Mutation of the ATG (a transcriptional and also a translational start site) of the ohrR to CTG significantly affected the level of the translation but did not cause any adverse effects on the transcriptional step. The organic hydroperoxide sensing mechanism of OhrR was not fully understood, current data suggested that OhrR was being oxidized by organic hydroperoxide probably at the Cys residue. Site-directed mutagenesis of all three Cys (22,127 and 131) of OhrR showed a highly conserved Cys-22 and one of the Cys at the Cterminus (Cys-127 or Cys-131) was essential for the responding of the protein to organic hydroperoxide. NBD-Cl trapping analysis of oxidized C127,131S suggested the presence of a sulfenic acid intermediate of Cys-22. Running of the purified OhrR in a non-reducing SDSPAGE demonstrated that the oxidized OhrR could form a dimer. The results from HPLC and ESI-MS analyses suggested the formation of an intermolecular disulfide linkage between Cys-22 and Cys-127 in the oxidized OhrR. This evidence suggested that upon exposure to organic hydroperoxide, a Cys-22 residue was oxidized to a sulfenic intermediate before forming a disulfide bond with Cys-127 (resolving cysteine) from another molecule resulting in a formation of homodimer OhrR. Therefore, OhrR senses the organic hydroperoxide via Cys-22 by forming a Cys-22-SOH intermediate and then forming a disulfide bond with Cys- 127.This formation cause a derepression of OhrR from ohrR promoter (P1) resulting in the expression of Ohr to detoxifying the toxicity of organic hydroperoxide.
บทคัดย่อ: ไม่พบข้อมูลจากหน่วยงานต้นทาง
ภาษา (EN): th
เอกสารแนบ: http://dcms.thailis.or.th/dcms/dccheck.php?Int_code=126&RecId=1137&obj_id=653
เผยแพร่โดย: มหาวิทยาลัยมหิดล
คำสำคัญ (EN): Xanthomonas campestris
เจ้าของลิขสิทธิ์: มหาวิทยาลัยมหิดล
รายละเอียด: Increasing products of reactive oxygen species (ROS) is recognized as an initial plant defense mechanism against invading microorganisms. Among the ROS generated, organic hydroperoxide is one of the most highly toxic molecules, through its ability to perpetuate free radical reactions resulting in more ROS being generated. Ohr is an organic peroxide detoxifying enzyme whose expression is regulated by OhrR, an organic peroxide-inducible repressor of the MarR family. ohrR locates itself upstream of and is co-transcribed with the ohr. Promoter analysis showed that the ohrR promoter (P1) could be induced by organic peroxides while the ohr promoter (P2) is constitutive with a weak promoter activity. Deletion analysis revealed that a deletion of a sequence upstream of a putative -35region had no effect on the P1 promoter activity and on the autoregulation of ohrR, suggesting that the OhrR binding site is located between the -35 and -10 regions of the P1 where it then blocks the binding of RNA polymerase. In vivo study of the P1::lacZ fusion suggested that OhrR sense organic hydroperoxide but not other oxidants. P1 Promoter activity showed that ohrR was transcribed at a relatively high level but the results from Northern and Western blot analysis suggested that ohrR mRNA was rapidly degraded and the leaderless ohrR mRNA was inefficiently translated. Mutation of the ATG (a transcriptional and also a translational start site) of the ohrR to CTG significantly affected the level of the translation but did not cause any adverse effects on the transcriptional step. The organic hydroperoxide sensing mechanism of OhrR was not fully understood, current data suggested that OhrR was being oxidized by organic hydroperoxide probably at the Cys residue. Site-directed mutagenesis of all three Cys (22,127 and 131) of OhrR showed a highly conserved Cys-22 and one of the Cys at the Cterminus (Cys-127 or Cys-131) was essential for the responding of the protein to organic hydroperoxide. NBD-Cl trapping analysis of oxidized C127,131S suggested the presence of a sulfenic acid intermediate of Cys-22. Running of the purified OhrR in a non-reducing SDSPAGE demonstrated that the oxidized OhrR could form a dimer. The results from HPLC and ESI-MS analyses suggested the formation of an intermolecular disulfide linkage between Cys-22 and Cys-127 in the oxidized OhrR. This evidence suggested that upon exposure to organic hydroperoxide, a Cys-22 residue was oxidized to a sulfenic intermediate before forming a disulfide bond with Cys-127 (resolving cysteine) from another molecule resulting in a formation of homodimer OhrR. Therefore, OhrR senses the organic hydroperoxide via Cys-22 by forming a Cys-22-SOH intermediate and then forming a disulfide bond with Cys- 127.This formation cause a derepression of OhrR from ohrR promoter (P1) resulting in the expression of Ohr to detoxifying the toxicity of organic hydroperoxide.
หากไม่พบเอกสารฉบับเต็ม (Full Text) โปรดติดต่อหน่วยงานเจ้าของข้อมูล

การอ้างอิง

Warunya Panmanee. "การศึกษาเกี่ยวกับการควบคุมยีนที่ตอบสนองต่อสาร organic hydroperoxide ในแบคทีเรีย Xanthomonas, in Xanthomonas campestris PV. phaseoli". มหาวิทยาลัยมหิดล. 2546

Warunya Panmanee. "การศึกษาเกี่ยวกับการควบคุมยีนที่ตอบสนองต่อสาร organic hydroperoxide ในแบคทีเรีย Xanthomonas, in Xanthomonas campestris PV. phaseoli". มหาวิทยาลัยมหิดล. 2546. Print.



TARR Wordcloud:
การศึกษาเกี่ยวกับการควบคุมยีนที่ตอบสนองต่อสาร organic hydroperoxide ในแบคทีเรีย Xanthomonas
Warunya Panmanee
มหาวิทยาลัยมหิดล
2546
การควบคุมการทำงานและลำดับเบสของโปรโมเตอร์ที่ตอบสนองต่อแสงของยีน ORF76 ของไซยาโนแบคทีเรีย ซึ่งทับซ้อนกับ terminator ของยีน htpG การศึกษาลักษณะการเกาะติดของเชื้อ Plasmodium Falciparum และการตอบสนองของสารหลั่งใน placental malaria infection โปรติโอมิกส์การตอบสนองต่อเกลือของแบคทีเรีย Dermacoccus abyssi ที่แยกได้จากทะเลลึก การตอบสนองของหม่อนต่อไนโตรเจนและน้ำ การศึกษาหน้าที่และการตอบสนองทางภูมิคุ้มกันของโปรตีนสังเคราะห์ส่วนเปลือกของเชื้อ HIV-1 CRF01_AE จากตัวอย่างชนิดเลื่อดและสารคัดหลั่ง การศึกษาและทำให้กลายพันธุ์ในยีน D-amino acid dehydrogenase homologue ใน Xanthomonas campestris pv. phaseoli การตอบสนองของหญ้าแพงโกล่าต่อการใส่ปุ๋ยในพื้นที่ของเกษตรกร สาร Exopolymer ที่ผลิตโดยแบคทีเรียต้านทานทองแดงและอิทธิพลของสารต่อการเคลื่อนที่ของทองแดงในดิน ระยะเวลาการตอบสนองของแอนติบอดีต่อโปรตี : การศึกษาระดับโมเลกุลของยีน PKD1 ในผู้ป่วยไทย
คัดลอก URL
กระทู้ของฉัน
ผลการสืบค้นทั้งหมด โพสต์     เรียงลำดับจาก
พัฒนาระบบโดยศูนย์ความรู้เฉพาะด้านวิศวกรรมความรู้และวิศวกรรมภาษาDeveloped by Center of Excellence for Unified Knowledge and Language Engineering
สนับสนุนโดยสำนักงานพัฒนาการวิจัยการเกษตร (องค์การมหาชน)Supported by the Agricultural Research Development Agency (Public Organization)
แบบสำรวจความพึงพอใจQuestionair