สืบค้นงานวิจัย
การผลิตเอนไซม์ cytochrome P450 2C8 โดยใช้แบคทีเรียและการศึกษาบทบาทของกรดอะมิโนบางตำแหน่งในส่วนเร่งป
Oranun Kerdpin - มหาวิทยาลัยมหิดล
ชื่อเรื่อง: การผลิตเอนไซม์ cytochrome P450 2C8 โดยใช้แบคทีเรียและการศึกษาบทบาทของกรดอะมิโนบางตำแหน่งในส่วนเร่งป
ชื่อเรื่อง (EN): Cytochrome P450 2C8 : optimization of bacterial expression and contribution of selected active site residues to substrate selectivity and regioselectivity
ผู้แต่ง / หัวหน้าโครงการ (EN): Oranun Kerdpin
บทคัดย่อ: -hydroxylation ในขณะที่การกลายพันธุ์แบบ I113V มีผลทำให้ ค่า Km และ Vmax ลดลงไม่มาก ส่วนการกลายพันธุ์ในบริเวณ SRS-5 แบบ V362L แบบ G365S และแบบ V366L มีผลทำให้ค่า paclitaxel intrinsic clearance (Vmax/Km) ลดลง 88-100% สำหรับการเปลี่ยนแปลงยา torsemide ซึ่งถูกเร่งปฏิกิริยาได้ดีโดย CYP2C9 ได้มีการคาดหมายว่าการกลายพันธุ์ดังกล่าวของ CYP2C8 น่าจะทำให้สามารถเร่งปฏิกิริยาได้ดีขึ้น แต่จากผลการศึกษากลับพบว่าไม่เป็นเช่นนั้น โดยพบว่าการกลายพันธุ์ดังกล่าวทำให้ค่า intrinsic clearance ไม่เปลี่ยนแปลงหรือลดลงสำหรับทั้งสองวิถีคือ methyl-hydroxylation และ ring-hydroxylation แต่พบว่าสามารถทำให้เกิดการเปลี่ยนแปลงของ regioselectivity ได้ ส่วนการกลายพันธุ์ที่ตำแหน่ง 359 ของ CYP2C8 (S359I) ซึ่งเป็นตำแหน่งที่เกิดความหลากหลายทางพันธุกรรมใน CYP2C9 พบว่าไม่มีผลทำให้การเร่งปฏิกิริยาในการเปลี่ยนแปลงยา paclitaxel และ torsemide เปลี่ยนแปลงมากนัก จากผลการวิจัยดังกล่าวแสดงให้เห็นถึงการมีหลายทิศทางในการจับกับสารตั้งต้นของส่วนเร่งปฏิกิริยาของ CYP2C8 และกรดอะมิโนในส่วนเร่งปฏิกิริยามีความสำคัญที่แตกต่างกันต่อการจับและหมุนเวียนของยา paclitaxel และ torsemide
บทคัดย่อ (EN): -hydroxylation, while the I113V substitution resulted in modest parallel reductions in Km and Vmax. The V362L, G365S, and V366L mutations in SRS-5 reduced paclitaxel intrinsic clearance (Vmax/Km) by 88-100%. Since torsemide is known to be preferentially metabolized by CYP2C9, it was anticipated that the mutations in CYP2C8 might increase torsemide hydroxylase activity. However, methyl- and ring-hydroxylation intrinsic clearances were either unchanged or decreased by the mutations, although changes in hydroxylation regioselectivity were often observed. Mutation of CYP2C8 at position 359 (S359I), a site of genetic polymorphism in CYP2C9, resulted in relatively minor changes in paclitaxel- and torsemide-hydroxylase activities. These results are consistent with multiple substrate binding orientations within the CYP2C8 active site and a differential contribution of active site residues to paclitaxel and torsemide binding and turnove
บทคัดย่อ: ไม่พบข้อมูลจากหน่วยงานต้นทาง
ภาษา (EN): th
เอกสารแนบ: http://dcms.thailis.or.th/dcms/dccheck.php?Int_code=126&RecId=2312&obj_id=1333
เผยแพร่โดย: มหาวิทยาลัยมหิดล
คำสำคัญ (EN): Site-Directed
เจ้าของลิขสิทธิ์: มหาวิทยาลัยมหิดล
รายละเอียด: -hydroxylation ในขณะที่การกลายพันธุ์แบบ I113V มีผลทำให้ ค่า Km และ Vmax ลดลงไม่มาก ส่วนการกลายพันธุ์ในบริเวณ SRS-5 แบบ V362L แบบ G365S และแบบ V366L มีผลทำให้ค่า paclitaxel intrinsic clearance (Vmax/Km) ลดลง 88-100% สำหรับการเปลี่ยนแปลงยา torsemide ซึ่งถูกเร่งปฏิกิริยาได้ดีโดย CYP2C9 ได้มีการคาดหมายว่าการกลายพันธุ์ดังกล่าวของ CYP2C8 น่าจะทำให้สามารถเร่งปฏิกิริยาได้ดีขึ้น แต่จากผลการศึกษากลับพบว่าไม่เป็นเช่นนั้น โดยพบว่าการกลายพันธุ์ดังกล่าวทำให้ค่า intrinsic clearance ไม่เปลี่ยนแปลงหรือลดลงสำหรับทั้งสองวิถีคือ methyl-hydroxylation และ ring-hydroxylation แต่พบว่าสามารถทำให้เกิดการเปลี่ยนแปลงของ regioselectivity ได้ ส่วนการกลายพันธุ์ที่ตำแหน่ง 359 ของ CYP2C8 (S359I) ซึ่งเป็นตำแหน่งที่เกิดความหลากหลายทางพันธุกรรมใน CYP2C9 พบว่าไม่มีผลทำให้การเร่งปฏิกิริยาในการเปลี่ยนแปลงยา paclitaxel และ torsemide เปลี่ยนแปลงมากนัก จากผลการวิจัยดังกล่าวแสดงให้เห็นถึงการมีหลายทิศทางในการจับกับสารตั้งต้นของส่วนเร่งปฏิกิริยาของ CYP2C8 และกรดอะมิโนในส่วนเร่งปฏิกิริยามีความสำคัญที่แตกต่างกันต่อการจับและหมุนเวียนของยา paclitaxel และ torsemide
หากไม่พบเอกสารฉบับเต็ม (Full Text) โปรดติดต่อหน่วยงานเจ้าของข้อมูล

การอ้างอิง

Oranun Kerdpin. "การผลิตเอนไซม์ cytochrome P450 2C8 โดยใช้แบคทีเรียและการศึกษาบทบาทของกรดอะมิโนบางตำแหน่งในส่วนเร่งปCytochrome P450 2C8 : optimization of bacterial expression and contribution of selected active site residues to substrate selectivity and regioselectivity". มหาวิทยาลัยมหิดล. 2547

Oranun Kerdpin. "การผลิตเอนไซม์ cytochrome P450 2C8 โดยใช้แบคทีเรียและการศึกษาบทบาทของกรดอะมิโนบางตำแหน่งในส่วนเร่งปCytochrome P450 2C8 : optimization of bacterial expression and contribution of selected active site residues to substrate selectivity and regioselectivity". มหาวิทยาลัยมหิดล. 2547. Print.



TARR Wordcloud:
การผลิตเอนไซม์ cytochrome P450 2C8 โดยใช้แบคทีเรียและการศึกษาบทบาทของกรดอะมิโนบางตำแหน่งในส่วนเร่งป
Oranun Kerdpin
มหาวิทยาลัยมหิดล
2547
ผลิตภาพของปัจจัยการผลิตโดยรวมของการผลิตอ้อยเพื่อใช้ผลิตเอทานอลใน อำเภอแม่สอด จังหวัดตาก การลดเวลานำในการผลิตและงานระหว่างผลิตในการผลิตตู้นิรภัยโดยใช้เทคนิคการผลิตแบบลีน ผลของน้ำหมักฟำงข้ำวที่ใช้กล้ำเชื้อแบคทีเรียสังเครำะห์ด้วยแสงซึ่งผลิตกรด 5-อะมิโนลีวู การใช้แบคทีเรียที่มีคุณสมบัติผลิตเอนไซม์ไคติเนสร่วมกับ 1-MCPActive Packaging ในการควบคุมโรคขั้วหวีเน่าของกล้วยหอมทอง การศึกษาความเป็นไปได้ในการตั้งโรงงานผลิตเอทานอลขนาดเล็กจากมันสำปะหลังเพื่อใช้ผลิตเป็นแก๊สโซฮอล์ การผลิตกะปิจากถั่วเขียวและถั่วเหลืองโดยใช้เชื้อแบคทีเรียที่แยกได้ การเคลื่อนย้ายการใช้ปัจจัยการผลิตจากการผลิตขี้โยไปเป็นการผลิตฝิ่น ในเขตปกครองพิเศษ 6 รัฐฉาน ประเทศพม่า การคัดกรองและการหาสภาวะที่เหมาะสมสาหรับการผลิตเอนไซม์โปรตีเอสโดยแบคทีเรียย่อยสลายโปรตีนเพื่อใช้ในการกาจัดโปรตีนในเปลือ การคัดแยกและศึกษาคุณสมบัติของเอนไซม์ย่อยผนังเซลล์พืชที่ผลิตจากแบคทีเรียไม่ใช้ออกซิเจนและชอบอุณหภูมิสูง Caldicellulosiruptor saccharolyticus EPP02 และ EPP05 การเปลี่ยนแปลงยีนเพื่อศึกษากรดอะมิโนที่เกี่ยวข้องกับความเป็นพิษซึ่งอยู่ในส่วนที่ 2 ของโปรตีนชนิด Cry4Ba จากแบคทีเรีย Bacillus thuringiensis
คัดลอก URL
กระทู้ของฉัน
ผลการสืบค้นทั้งหมด โพสต์     เรียงลำดับจาก
พัฒนาระบบโดยศูนย์ความรู้เฉพาะด้านวิศวกรรมความรู้และวิศวกรรมภาษาDeveloped by Center of Excellence for Unified Knowledge and Language Engineering
สนับสนุนโดยสำนักงานพัฒนาการวิจัยการเกษตร (องค์การมหาชน)Supported by the Agricultural Research Development Agency (Public Organization)
แบบสำรวจความพึงพอใจQuestionair