สืบค้นงานวิจัย
การศึกษาจลนพลศาสตร์และกลไกปฏิกิริยาเคมีของเอนไซม์ p-Hydroxyphenylacetate 3-hydroxylase
Jeerus Sucharitakul - มหาวิทยาลัยมหิดล
ชื่อเรื่อง: การศึกษาจลนพลศาสตร์และกลไกปฏิกิริยาเคมีของเอนไซม์ p-Hydroxyphenylacetate 3-hydroxylase
ชื่อเรื่อง (EN): Kinetic and mechanistic studies on p-Hydroxyphenylacetate hydroxylase from acinetobacter baumannii
ผู้แต่ง / หัวหน้าโครงการ (EN): Jeerus Sucharitakul
บทคัดย่อ: OH ให้แก่ HPA (Hydroxylation) คล้ายกับ ปฏิกิริยาของเอนไซม์ตัวอื่นในกลุ่ม Flavoprotein monooxygenase ในการศึกษากลไกการเกิด และการวัดค่าคงที่อัตรา ปฏิกิริยาของ C2 พบว่า เอนไซม์นี้จะทำปฏิกิริยากับออกซิเจนก่อนและเกิดเป็น C(4a)-hydroperoxy flavin เพื่อเกิด Hydroxylation กับ HPA ในลำดับถัดมา ซึ่งเป็นกลไกการเกิดปฏิกิริยาแบบ Preferential random-order เมื่อเพิ่มปริมาณ ความเข้มข้นของ HPA มากขึ้น จะเกิดปรากฏการณ์ที่เอนไซม์ถูกยับยั้งในขั้นตอนการเปลี่ยนกลับมาสู่สภาพตั้งต้นอัน เนื่องมาจาก HPA สามารถจับกับ C(4a)-hydroxy เกิดเป็น C(4a)-hydroxy:HPA ซึ่งมีความเสถียรและทำให้เอนไซม์กลับสู่ สภาวะตั้งต้นได้ช้าลง เมื่อนำส่วนของเอนไซม์ C1 และ C2 มาศึกษาในการเกิดปฏิกิริยาร่วมกัน พบว่า FMN ซึ่งเป็นโคเอนไซม์บน C1 หลังจากที่ถูกรีดิวซ์โดย NADH สามารถทำหน้าทีเป็นสารตั้งต้นให้แก่ C2 และถูกส่งกลับมายัง C1 ภายหลังจากเสร็จสิ้นการ เกิด Hydroxylation บน C2 นอกจากนี้ยังพบว่า HPA ซึ่งเป็น Effecter ในปฏิกิริยาการรับอิเล็กตรอนของ C1 ยังสามารถเร่ง การส่งถ่าย FMNH2 จาก C1 ไปยัง C2 ด้วยการเพิ่มค่าคงที่อัตราการส่งถ่าย FMNH2 จาก 0.35 ต่อวินาที (ไม่มี HPA) เป็น 74 ต่อวินาที โดยเป็นไปได้ว่าการจับของ HPA ทำโครงสร้างของ C1 เปลี่ยนแปลงโดยทำให้ FMNH2 ง่ายต่อการเข้าถึงโดย C2
บทคัดย่อ (EN): M). A C2-FMNH2 complex reacted with oxygen to form C2-C(4a)-hydroperoxy FMN with the rate constant of 1.1x106 M-1s-1 while a C2-FMNH2:HPA reacted in the same reaction with the rate constant 4.8x104 M-1s-1. Kinetic mechanism of hydroxylation of C2 was shown to be the preferential random-order type where the preferred pathway was oxygen reacting with C2-FMNH2 or C2-FADH2 to form C(4a)-hydroperoxy flavin prior to HPA binding. Spectra of C(4a)-hydroperoxy FMN(FAD) and C(4a)-hydroxy FMN(FAD) were detected and shown to be similar. At high HPA concentration, HPA formed a dead-end complex with C(4a)-hydroxy FMN(FAD), and inhibited the enzyme from returning to the oxidized form. When the reaction was catalyzed by both C1 and C2, it was found that the FMN cofactor on C1, after being reduced, acted as a substrate for C2, and then returned back to C1 after completing oxygenation reaction. It was shown that HPA enhanced the rate of reduced FMN transfer from C1 to C2 active site, from 0.35 s-1 to be 74 s-1 by promoting the reduced FMN to be in a more accessible form
บทคัดย่อ: ไม่พบข้อมูลจากหน่วยงานต้นทาง
ภาษา (EN): th
เอกสารแนบ: http://dcms.thailis.or.th/dcms/dccheck.php?Int_code=126&RecId=367&obj_id=2479
เผยแพร่โดย: มหาวิทยาลัยมหิดล
คำสำคัญ (EN): Kinetics
เจ้าของลิขสิทธิ์: มหาวิทยาลัยมหิดล
รายละเอียด: OH ให้แก่ HPA (Hydroxylation) คล้ายกับ ปฏิกิริยาของเอนไซม์ตัวอื่นในกลุ่ม Flavoprotein monooxygenase ในการศึกษากลไกการเกิด และการวัดค่าคงที่อัตรา ปฏิกิริยาของ C2 พบว่า เอนไซม์นี้จะทำปฏิกิริยากับออกซิเจนก่อนและเกิดเป็น C(4a)-hydroperoxy flavin เพื่อเกิด Hydroxylation กับ HPA ในลำดับถัดมา ซึ่งเป็นกลไกการเกิดปฏิกิริยาแบบ Preferential random-order เมื่อเพิ่มปริมาณ ความเข้มข้นของ HPA มากขึ้น จะเกิดปรากฏการณ์ที่เอนไซม์ถูกยับยั้งในขั้นตอนการเปลี่ยนกลับมาสู่สภาพตั้งต้นอัน เนื่องมาจาก HPA สามารถจับกับ C(4a)-hydroxy เกิดเป็น C(4a)-hydroxy:HPA ซึ่งมีความเสถียรและทำให้เอนไซม์กลับสู่ สภาวะตั้งต้นได้ช้าลง เมื่อนำส่วนของเอนไซม์ C1 และ C2 มาศึกษาในการเกิดปฏิกิริยาร่วมกัน พบว่า FMN ซึ่งเป็นโคเอนไซม์บน C1 หลังจากที่ถูกรีดิวซ์โดย NADH สามารถทำหน้าทีเป็นสารตั้งต้นให้แก่ C2 และถูกส่งกลับมายัง C1 ภายหลังจากเสร็จสิ้นการ เกิด Hydroxylation บน C2 นอกจากนี้ยังพบว่า HPA ซึ่งเป็น Effecter ในปฏิกิริยาการรับอิเล็กตรอนของ C1 ยังสามารถเร่ง การส่งถ่าย FMNH2 จาก C1 ไปยัง C2 ด้วยการเพิ่มค่าคงที่อัตราการส่งถ่าย FMNH2 จาก 0.35 ต่อวินาที (ไม่มี HPA) เป็น 74 ต่อวินาที โดยเป็นไปได้ว่าการจับของ HPA ทำโครงสร้างของ C1 เปลี่ยนแปลงโดยทำให้ FMNH2 ง่ายต่อการเข้าถึงโดย C2
หากไม่พบเอกสารฉบับเต็ม (Full Text) โปรดติดต่อหน่วยงานเจ้าของข้อมูล

การอ้างอิง

Jeerus Sucharitakul. "การศึกษาจลนพลศาสตร์และกลไกปฏิกิริยาเคมีของเอนไซม์ p-Hydroxyphenylacetate 3-hydroxylaseKinetic and mechanistic studies on p-Hydroxyphenylacetate hydroxylase from acinetobacter baumannii". มหาวิทยาลัยมหิดล. 2552

Jeerus Sucharitakul. "การศึกษาจลนพลศาสตร์และกลไกปฏิกิริยาเคมีของเอนไซม์ p-Hydroxyphenylacetate 3-hydroxylaseKinetic and mechanistic studies on p-Hydroxyphenylacetate hydroxylase from acinetobacter baumannii". มหาวิทยาลัยมหิดล. 2552. Print.



TARR Wordcloud:
การศึกษาจลนพลศาสตร์และกลไกปฏิกิริยาเคมีของเอนไซม์ p-Hydroxyphenylacetate 3-hydroxylase
Jeerus Sucharitakul
มหาวิทยาลัยมหิดล
24 กรกฎาคม 2552
การศึกษาการผลิตไบโอดีเซลแบบการสกัดพร้อมทำปฏิกิริยาจากผลปาล์ม การออกแบบสารฆ่าแมลงโดยใช้คอมพิวเตอร์ช่วยซึ่งอาศัยโปรเปปไทด์ที่มีความจำเพาะสูงและกลไกการเกิดปฏิกิริยาของเอนไซม์เป้าหมาย เอนไซม์เบต้ากลูโคไซเดสจากพืช : การศึกษาปฏิกิริยาการโยกย้ายหมู่น้ำตาลสู่แอลกอฮอล์สายยาวและการตกผลึกของเอนไซม์เบต้ากลูโคไซเดสที่แยก การผลิตไฮโดรเจนจากปฏิกิริยาร่วมระหว่างปฏิกิริยาปฏิรูปเอธานอลด้วยไอน้ำและปฏิกิริยาออกซิเดชันบางส่วนของเอธานอลเพื่อลดโค๊ก การศึกษาทางเคมีของฟองน้ำทะเล Axinyssa sp., Petrosia sp. และ Cacospongia mycofijiensis การทำให้เอนไซม์ไคติเนสบริสุทธิ์และการศึกษาคุณสมบัติของเอนไซม์จากเชื้อ escherichia coli ที่ การวิเคราะห์ปัจจัยของการแปลงไม้ไผ่ให้เป็นกลูโคสโดยการทำ ปฏิกิริยาด้วยกรดเจือจางและการไฮโดรไลซิสด้วยเอนไซม์ การศึกษาความหลากรูปข การพัฒนาฐานข้อมูลสมบัติเคมี ผลร่วมของกรดอะซิติกกับอุณหภูมิต่อการยับยั้งการเจริญของ Salmonella Anatum และปฏิกิริยาสีน้ำตาลเนื่องจากเอนไซม์ในกะหล่ำปลีหั่นฝอย
คัดลอก URL
กระทู้ของฉัน
ผลการสืบค้นทั้งหมด โพสต์     เรียงลำดับจาก
พัฒนาระบบโดยศูนย์ความรู้เฉพาะด้านวิศวกรรมความรู้และวิศวกรรมภาษาDeveloped by Center of Excellence for Unified Knowledge and Language Engineering
สนับสนุนโดยสำนักงานพัฒนาการวิจัยการเกษตร (องค์การมหาชน)Supported by the Agricultural Research Development Agency (Public Organization)
แบบสำรวจความพึงพอใจQuestionair