สืบค้นงานวิจัย
การศึกษาเอนไซม์เชิงซ้อนในกลุ่ม xylanolytic-cellulolytic จากเชื้อ Paenibacillus curdlanolyticus สายพันธุ์ B-6 และการนำไปประยุกต์ใช้
รัตติยา แววนุกูล - มหาวิทยาลัยเทคโนโลยีพระจอมเกล้าธนบุรี
ชื่อเรื่อง: การศึกษาเอนไซม์เชิงซ้อนในกลุ่ม xylanolytic-cellulolytic จากเชื้อ Paenibacillus curdlanolyticus สายพันธุ์ B-6 และการนำไปประยุกต์ใช้
ชื่อเรื่อง (EN): Study on Xylanolytic-Cellulolytic Multienzyme Complexes from Paenibaccillus curdlanolyticus strain B-6 and Their Application
ผู้แต่ง / หัวหน้าโครงการ: รัตติยา แววนุกูล
ผู้แต่ง / หัวหน้าโครงการ (EN): Rattiya Waeonukul
บทคัดย่อ: วัตถุประสงค์ของงานวิจัยนี้เพื่อศึกษาลักษณะและสมบัติของเอนไซม์เชิงซ้อนที่ผลิตจากเชื้อ Paenibacillus curdlanolyticus สายพันธุ์ B-6 ภายใต้ภาวะที่มีอากาศ เชื้อ P. curdlanolyticus สายพันธุ์ B-6 ซึ่งเป็น facultatively anaerobic bacterium เมื่อเพาะเลี้ยง ในอาหารที่มีผลึกเซลลูโลส (อะไวเซล) เป็นแหล่งคาร์บอน ภายใต้ภาวะที่มีอากาศ เมื่อวิเคราะห์ด้วย scanning electron microscopic (SEM) พบว่าเซลล์สามารถยึดเกาะกับอะไวเซลได้ดี เมื่อทำการแยก เอนไซม์เชิงซ้อนจาก crude enzyme โดยใช้เทคนิค Sephacryl S-300 gel filtration chomatography ร่วมกับ affinity purification บนเซลลูโลส พบว่าเอนไซม์เชิงซ้อนที่แยกได้สามารถยึดเกาะกับเซลลูโลส และไซแลนที่ไม่ละลายได้ดี เอนไซม์เชิงซ้อนแสดงกิจกรรมของเอนไซม์ ในกลุ่มเซลลูโลไลติก และไซลาโนไลติก ได้แก่ อะไวซิเลส เอ็นโดกลูคาเนส เซลโลไปโอไฮโดรเลส เบต้า-กลูโคซิเดส ไซลาเนส เบต้า-ไซโลซิเดส และอะราบิโนฟู้ราโนซิเดส และสามารถย่อยสลายสารประกอบ Cellulosic ได้ดี เอนไซม์เชิงซ้อนมีน้ำหนักโมเลกุลประมาณ 1,600 กิโลดาลตัน และเมื่อตรวจสอบด้วยเทคนิค native-PAGE SDS-PAGE และ zymograms พบว่าเป็นโปรตีน 1 กลุ่มในรูปแบบธรรมชาติ ที่ประกอบไปด้วยโปรตีน หน่วยย่อยอย่างน้อย 12 ชนิด เอ็นโดกลูคาเนส 9 ชนิด และไซลาเนส 10 ชนิด จากผลการทดลอง แสดงว่า P. curdlanolyticus สายพันธุ์ B-6 ซึ่งเป็นจุลินทรีย์ชนิดที่เจริญได้ทั้งในภาวะที่มีอากาศและไม่มีอากาศ สามารถผลิตเอนไซม์เชิงซ้อนกลุ่มเซลลูโลไลติกและไซลาโนไลติก ภายใต้ภาวะที่มีอากาศเมื่อเจริญบนอะไวเซล การศึกษาผลของสารพอลิเมอร์ ได้แก่ อัลฟาเซลลูโลส ไซแลนจาก birchwood เปลือกข้าวโพด และชานอ้อย และน้ำตาลละลายน้ำ ได้แก่ แอล-อะราบิโนส ดี-กาแลคโตส ดี-กลูโคส ดี-ไซโลส และเซลไบโอส ต่อการเหนี่ยวนำเอนไซม์เชิงซ้อนของ P. curdlanolyticus สายพันธุ์ B-6 ในสภาพการเพาะเลี้ยงที่มีอากาศ โดยทำการวิเคราะห์ในส่วนของเซลล์ และน้ำใสที่แยกเอาเซลล์ออก พบว่า เซลล์เจริญในทุกแหล่งคาร์บอนสามารถยึดเกาะกับเซลลูโลสได้ แสดงว่าเซลล์ของ P. curdlanolyticus สายพันธุ์ B-6 ที่ได้จากการเลี้ยงในทุกแหล่งคาร์บอน มีส่วนประกอบที่สำคัญที่จับยึดระหว่างเซลล์กับสับสเตรท และเมื่อตรวจสอบด้วย native-PAGE SDS-PAGE zymograms และตรวจสอบกิจกรรมของเอนไซม์ ในส่วนของ culture supernant พบว่าในทุกแหล่งคาร์บอน P. curdlanolyticus สายพันธุ์ B-6 สามารถผลิตเอนไซม์เชิงซ้อน 2 กลุ่ม ที่ประกอบไปด้วย โปรตีนจำนวนมากที่แสดงกิจกรรมของ เอนไซม์เซลลูโลไลติกและซาลาโนไลติก จากผลการทดลองนี้ แสดงว่า P. curdlanolyticus สายพันธุ์ B-6 สามารถผลิตเอนไซม์เชิงซ้อน เมื่อเจริญในอาหารทั้งในสารพอลิเมอร์และน้ำตาลละลายน้ำเป็นแหล่งคาร์บอน และเอนไซม์เชิงซ้อนที่ P. curdlanolyticus สายพันธุ์ B-6 ผลิตขึ้นนั้น ประกอบด้วยทั้งในส่วนที่เป็นเอนไซม์และส่วนที่ไม่ได้เป็นเอนไซม์ และในบางหน่วยย่อยที่แตกต่างกันนั้นขึ้นอยู่กับแหล่งคาร์บอน วัสดุเหลือทิ้งทางการเกษตรเป็นแหล่งมวลชีวภาพที่สำคัญในธรรมชาติที่สามารถนำกลับมาใช้ได้ใหม่ ซึ่งประกอบด้วยพอลิเมอร์หลัก 3 ชนิด คือ เซลลูโลส เฮมิเซลลูโลส และลิกนิน พบว่า เปลือกข้าวโพด เป็นแหล่งคาร์บอนที่ดีที่สุด สำหรับ P. curdlanolyticus สายพันธุ์ B-6 ในการผลิตกลุ่มเอนไซม์ที่ย่อยสลายผนังเซลล์พืช (Cellwallase activity) โดยพบว่าสามารถผลิตเอนไซม์ไซลาเนส และเอ็นโดกลูคาเนสที่ให้กิจกรรมของเอนไซม์สูงสุด ภายใน 54 ชั่วโมงของการเพราะเลี้ยง ที่อุณหภูมิ 37 องศาเซลเซียส ภายใต้ภาวะที่มีอากาศ ในส่วนของน้ำใสที่แยกเอาเซลล์ออก แสดงกิจกรรมของเอนไซม์ในกลุ่มที่ย่อยผนังเซลล์พืช ได้แก่ ไซลาเนส เบต้า-ไซโลซิเดส อะราบิโนฟูราโนซิเดส เอ็นโดกลูคาเนส เบต้า-กลูโคซิเดส เซลโลไปโอซิเดส และอะไวซิเลส และเมื่อตรวจสอบด้วยเทคนิค SDS-PAGE และ zymograms พบว่า ประกอบด้วยโปรตีนอย่างน้อย 18 ชนิด ไซลาเนส 13 ชนิด และเอ็นโดกลูคาเนส 11 ชนิด crude enzyme สามารถยึดเกาะกับพอลิแซคคาไรด์ที่ไม่ละลายน้ำ และเมื่อนำไปใช้ย่อยสลายเศษวัสดุเหลือทิ้งทางการเกษตรชนิดต่างๆ พบว่าเอนไซม์ในกลุ่มที่ย่อยผนังเซลล์พืชของเชื้อจุลินทรีย์นี้สามารถย่อยสลายชีวมวลได้อย่างมีประสิทธิภาพ การศึกษาครั้งนี้ทำให้ได้รับประโยชน์ทั้งในด้านเศรษฐศาสตร์ และสิ่งแวดล้อม โดยการลดต้นทุนของการผลิตเอนไซม์ นำไปสู่การนำเศษวัสดุเหลือทิ้งมาใช้ให้เกิดผลิตภัณฑ์ที่มีราคาสูง ยีน xyn10A จาก P. curdlanolyticus สายพันธุ์ B-6 ที่ถอดรหัสเป็นเอนไซม์ไซลาเนส Xyn10A ประกอบด้วย 3,282 นิวคลีโอไทด์ ถอดรหัสโปรตีน 1,276 กรดอะมิโน ทำนายน้ำหนักโมเลกุลได้ ประมาณ 142,726 ดาลตัน เมื่อวิเคราะห์ลำดับ นิวคลีโอไทด์ พบว่า Xyn10A เป็นเอนไซม์ไซลาเนสชนิดหลายโดเมน (multi-domain xylanase) ซึ่งประกอบด้วย 9 โดเมน ตามลำดับดังนี้ คือ carbohydrate binding modules (CBMs) แฟมมิลี่ 22 จำนวน 3 โดเมน catalytic domain ของไกลโคซิลไฮโดรเลส แฟมมิลี่ 10 (ไซลาเนส) จำนวน 1 โดเมน CBM แฟมมิลี่ 9 จำนวน 1 โดเมน linker ที่มีกรดอะมิโนไกลซีนจำนวนมาก (glycine-rich linker) จำนวน 1 โดเมน และ surface layer homology (SLH) จำนวน 3 โดเมน ไซลาเนส Xyn10A จากรีคอมบิเนนท์ Escherichia coli สามารถทำให้บริสุทธิ์เพียงขั้นตอนเดียวโดยใช้เทคนิค affinity purification กับเซลลูโลส ไซลาเนส Xyn10A ที่บริสุทธิ์ มีสเถียรภาพที่ พีเอช 5.0 ถึง 8.0 และอุณหภูมิต่ำกว่า 50 องศาเซลเซียส และมีกิจกรรมของไซลาเนสสูงสุดที่พีเอช7.0 และอุณหภูมิ 50 องศาเซลเซียส และสามารถย่อยสลายวัสดุเหลือทิ้งทางการเกษตร และไซแลนที่ไม่ละลายน้ำต่างๆได้ อย่างมีประสิทธิภาพ โดยเฉพาะ ไซแลนที่มีโซ่กิ่งต่ำ และพบว่าผลิตภัณฑ์ที่เกิดจาการย่อยสลายไซแลนเป็นไซโอลิโกแซคคาไรด์ ที่มีขนาดสายสั้นๆ แสดงว่า ไซลาเนส Xyn10A จัดอยู่ในกลุ่มเบต้า-1,4-เอ็นโดไซลาเนส ไซลาเนส Xyn10A สามารถยึดเกาะกับผนังเซลล์ของ P. curdlanolyticus สายพันธุ์ B-6 ซึ่งแสดงถงบทบาทการทำงานของ CBM และ SLH โดเมนในไซลาเนส Xyn10A และเมื่อตัดส่วน CBMs ออกจากไซลาเนส Xyn 10A พบว่าความสามารถของเอนไซม์ในการย่อยผนังเซลล์พืชลดลง แสดงว่า CBMs ในไซลาเนส Xyn10A มีบทบาทสำคัญในการย่อยผนังเซลล์พืช
บทคัดย่อ (EN): The objective of this study is to gain knowledge on properties and functions of multienzyme complex from Paenibacillus curdlanolyticus strain B-6 in aerobic condition. P. urdlanolyticus B-6, a facultatively anaerobic bacterium, produced a multienzyme complex on microcrystalline cellulose (Avicel) under aerobic conditions, was partially characterized. During growth on Avicel, the bacterial cells were found to be capable of adhesion to Avicel by scanning electron microscopic analysis (SEM). The cellulolytic- xylanolytic multienzyme complex of P. curdlanolyticus B-6 was isolated from the crude enzyme preparation by gel filtration chromatography on Sephacryl S-300 and affinity purification on cellulose. The isolated multienzyme complex was able to bind to both Avicel and insoble xylan. It consists of cellulolytic and xylanolytic enzyme activities such as Avicelase , endoglucanase, cellobiohydrolase, -glucosidase, xylanase, - xylosidase and arabinofuranosidase, and was able to degrade raw cellulosic substance. The molecular mass of the complex was estimated to be 1,600 kDa. It showed only one band on Native-PAGE and composed of at least 12 proteins on sodium dodecyl sulphate-polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE) and 9 endoglucanases and 10 xylanases on zymograms. The results indicated that the facultative bacterium, P. curdlanolyticus B-6 is a true cellulolytic microoganism as it grows on crystalline cellulose as a sole source of carbon and produces a cellulolytic-xylanolytic multienzyme complex under aerobic conditions The effect of polymeric of substances such as -cellulose, birchwood xylan, corn hull and sugarcane bagasse, and of soluble sugars such as L-arabinose, D-galactose, D- glucose, D-xylose, and cellobiose, on the induction of multienzyme complexes in P. curdlanolyticus B-6, was investigated under aerobic conditions. Cells and culture supernatants of strain B-6 grown on different carbon sources were analyzed. Cells grown on each carbon sources must have an essential component responsible for anchoring the cells to the substrate surfaces. Native-PAGE, SDS-PAGE, zymogram analysis, and enzymatic assays indicated that P. curdlanolyticus B-6 produced two multienzyme complexes which consist of many proteins having xylanolytic and cellulolytic activities in the culture supernants when grown on each carbon source. These results indicate that P. curdlanolyticus B-6 produced multienzyme complexes when grown on both polymeric and soluble sugars. The multienzyme complexes of P. curdlanolyticus B-6 consisted of the main enzymes and non-enzymatic subunits and the production of some diferrent subunits. depending on the carbon source. Agricultural wastes, the most abundanr renewable resources in nature, are composed of the polymers cellulose, hemmicellulise and lignin. Corn hull was found to be the best carbon source for P. curdlanolyticus B-6 to produced high plant cell wall-degrading activity (Cellwallase activity) Thus, It was uesd as a carbon source for the production of plant cell wall-degrading enzymes The higest level of xylanase and endogluccose activities were produced within 54 h in shake flask cultures at 37 ํc under aerobic condition. The culture supernants of P. curdlanolyticus B-6 showed plant cell wall- degrading enzyme activities such as xylanase, -xylosidase, arabinofuranisidase, endoglucanase, -glucosidese, cellobiohudrolase and avicelase. SDS-PAGE of crude enzyme exhibited at least 18 proteins, whereas, zymograms revealed 13 xylanases and 11 endoglucanases. The crude enztme preperation was capable to bind to insoluble polysaccharrides and was used for the degradation of various raw argicultural wastes. The plant cell wall-degrading enzymes of this bacterium are able to degrade biomass effectively. This study provides economic and environmental benefits by reducing the cost of enzyme production leading of efficient use of lignocellulosic wastes to produce valuable products. P. curdlanolyticus B-6 xyn10A gene, encoding a xylanase Xyn10A, consists of 3,828 nucleotides encoding a protein of 1,276 amino acids with a predicated molecular mass of 142,726 Da. Sequence analysis indicated that Xyn10A is a multi-domain enzyme comprising nine domains in the following order : three family 22 carbohydrate binding modules (CBMs), one family 10 catalytic domain of glycosyl hydrolases (xylanase), one family 9 CMB, a grycine-rich linker and three surface layer homology (SLH) domains. Xyn10A was purified from a recombinant Escherichia coli by single step of affinity purification on cellulose. The purified Xyn10A was stable at pH 5.0 to 8.0 and temperature up to 50 ํc. The pH and temperature optima of the enzyme were 7.0 and 50 ํc respectively. It could effectively hydrolyze agricultural wastes and pure insoble xylans, especially low substituted insoble xylan. The hydrolysis products were a series of short-chain xylooligosaccharides, indicating that the purified enzyme was an endo- -1,4-xylanase. Xyn10A bound to various insoble polysaccharides including Avicel, - cellulose, insoble birchwood and oat spelt xylans, chitin and starch and the cell wall fragments of P. curdlanolyticus B-6, indicating that both the CBM and the SLH domains are fully function in the Xyn10A. Removal of the CBMs from Xyn10A reduced the ablility of plant cell walls hydrolysis. These results suggested that the CBMs of Xyn10A play an important role in the hydrolysis of plant cell walls.
บทคัดย่อ: ไม่พบข้อมูลจากหน่วยงานต้นทาง
ภาษา (EN): th
เอกสารแนบ: http://dcms.thailis.or.th/dcms/dccheck.php?Int_code=54&RecId=10570&obj_id=31847
เผยแพร่โดย: มหาวิทยาลัยเทคโนโลยีพระจอมเกล้าธนบุรี
คำสำคัญ: เอนไซม์เชิงซ้อน
เจ้าของลิขสิทธิ์: มหาวิทยาลัยเทคโนโลยีพระจอมเกล้าธนบุรี
รายละเอียด: The objective of this study is to gain knowledge on properties and functions of multienzyme complex from Paenibacillus curdlanolyticus strain B-6 in aerobic condition. P. urdlanolyticus B-6, a facultatively anaerobic bacterium, produced a multienzyme complex on microcrystalline cellulose (Avicel) under aerobic conditions, was partially characterized. During growth on Avicel, the bacterial cells were found to be capable of adhesion to Avicel by scanning electron microscopic analysis (SEM). The cellulolytic- xylanolytic multienzyme complex of P. curdlanolyticus B-6 was isolated from the crude enzyme preparation by gel filtration chromatography on Sephacryl S-300 and affinity purification on cellulose. The isolated multienzyme complex was able to bind to both Avicel and insoble xylan. It consists of cellulolytic and xylanolytic enzyme activities such as Avicelase , endoglucanase, cellobiohydrolase, -glucosidase, xylanase, - xylosidase and arabinofuranosidase, and was able to degrade raw cellulosic substance. The molecular mass of the complex was estimated to be 1,600 kDa. It showed only one band on Native-PAGE and composed of at least 12 proteins on sodium dodecyl sulphate-polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE) and 9 endoglucanases and 10 xylanases on zymograms. The results indicated that the facultative bacterium, P. curdlanolyticus B-6 is a true cellulolytic microoganism as it grows on crystalline cellulose as a sole source of carbon and produces a cellulolytic-xylanolytic multienzyme complex under aerobic conditions The effect of polymeric of substances such as -cellulose, birchwood xylan, corn hull and sugarcane bagasse, and of soluble sugars such as L-arabinose, D-galactose, D- glucose, D-xylose, and cellobiose, on the induction of multienzyme complexes in P. curdlanolyticus B-6, was investigated under aerobic conditions. Cells and culture supernatants of strain B-6 grown on different carbon sources were analyzed. Cells grown on each carbon sources must have an essential component responsible for anchoring the cells to the substrate surfaces. Native-PAGE, SDS-PAGE, zymogram analysis, and enzymatic assays indicated that P. curdlanolyticus B-6 produced two multienzyme complexes which consist of many proteins having xylanolytic and cellulolytic activities in the culture supernants when grown on each carbon source. These results indicate that P. curdlanolyticus B-6 produced multienzyme complexes when grown on both polymeric and soluble sugars. The multienzyme complexes of P. curdlanolyticus B-6 consisted of the main enzymes and non-enzymatic subunits and the production of some diferrent subunits. depending on the carbon source. Agricultural wastes, the most abundanr renewable resources in nature, are composed of the polymers cellulose, hemmicellulise and lignin. Corn hull was found to be the best carbon source for P. curdlanolyticus B-6 to produced high plant cell wall-degrading activity (Cellwallase activity) Thus, It was uesd as a carbon source for the production of plant cell wall-degrading enzymes The higest level of xylanase and endogluccose activities were produced within 54 h in shake flask cultures at 37 ํc under aerobic condition. The culture supernants of P. curdlanolyticus B-6 showed plant cell wall- degrading enzyme activities such as xylanase, -xylosidase, arabinofuranisidase, endoglucanase, -glucosidese, cellobiohudrolase and avicelase. SDS-PAGE of crude enzyme exhibited at least 18 proteins, whereas, zymograms revealed 13 xylanases and 11 endoglucanases. The crude enztme preperation was capable to bind to insoluble polysaccharrides and was used for the degradation of various raw argicultural wastes. The plant cell wall-degrading enzymes of this bacterium are able to degrade biomass effectively. This study provides economic and environmental benefits by reducing the cost of enzyme production leading of efficient use of lignocellulosic wastes to produce valuable products. P. curdlanolyticus B-6 xyn10A gene, encoding a xylanase Xyn10A, consists of 3,828 nucleotides encoding a protein of 1,276 amino acids with a predicated molecular mass of 142,726 Da. Sequence analysis indicated that Xyn10A is a multi-domain enzyme comprising nine domains in the following order : three family 22 carbohydrate binding modules (CBMs), one family 10 catalytic domain of glycosyl hydrolases (xylanase), one family 9 CMB, a grycine-rich linker and three surface layer homology (SLH) domains. Xyn10A was purified from a recombinant Escherichia coli by single step of affinity purification on cellulose. The purified Xyn10A was stable at pH 5.0 to 8.0 and temperature up to 50 ํc. The pH and temperature optima of the enzyme were 7.0 and 50 ํc respectively. It could effectively hydrolyze agricultural wastes and pure insoble xylans, especially low substituted insoble xylan. The hydrolysis products were a series of short-chain xylooligosaccharides, indicating that the purified enzyme was an endo- -1,4-xylanase. Xyn10A bound to various insoble polysaccharides including Avicel, - cellulose, insoble birchwood and oat spelt xylans, chitin and starch and the cell wall fragments of P. curdlanolyticus B-6, indicating that both the CBM and the SLH domains are fully function in the Xyn10A. Removal of the CBMs from Xyn10A reduced the ablility of plant cell walls hydrolysis. These results suggested that the CBMs of Xyn10A play an important role in the hydrolysis of plant cell walls.
หากไม่พบเอกสารฉบับเต็ม (Full Text) โปรดติดต่อหน่วยงานเจ้าของข้อมูล

การอ้างอิง

รัตติยา แววนุกูล. "การศึกษาเอนไซม์เชิงซ้อนในกลุ่ม xylanolytic-cellulolytic จากเชื้อ Paenibacillus curdlanolyticus สายพันธุ์ B-6 และการนำไปประยุกต์ใช้Study on Xylanolytic-Cellulolytic Multienzyme Complexes from Paenibaccillus curdlanolyticus strain B-6 and Their Application". มหาวิทยาลัยเทคโนโลยีพระจอมเกล้าธนบุรี. 2552

รัตติยา แววนุกูล. "การศึกษาเอนไซม์เชิงซ้อนในกลุ่ม xylanolytic-cellulolytic จากเชื้อ Paenibacillus curdlanolyticus สายพันธุ์ B-6 และการนำไปประยุกต์ใช้Study on Xylanolytic-Cellulolytic Multienzyme Complexes from Paenibaccillus curdlanolyticus strain B-6 and Their Application". มหาวิทยาลัยเทคโนโลยีพระจอมเกล้าธนบุรี. 2552. Print.



TARR Wordcloud:
การศึกษาเอนไซม์เชิงซ้อนในกลุ่ม xylanolytic-cellulolytic จากเชื้อ Paenibacillus curdlanolyticus สายพันธุ์ B-6 และการนำไปประยุกต์ใช้
รัตติยา แววนุกูล
มหาวิทยาลัยเทคโนโลยีพระจอมเกล้าธนบุรี
17 ตุลาคม 2552
การเปรียบเทียบสมรรถภาพการผลิตและองค์ประกอบซากของไก่เนื้อสายพันธุ์การค้า 3 สายพันธุ์ที่นิยมเลี้ยงในประเทศไทย ความแตกต่างระหว่างพันธุ์ข้าวไทยในการปรับตัวต่อสภาพดินไม่ขังน้ำ การพัฒนาเครื่องสีข้าวขนาดเล็กที่เหมาะสมกับการใช้ในครัวเรือน การใช้เอนไซม์ในการผลิตรำข้าวโปรตีนสูง. การคัดเลือกประชากรข้าวลูกผสมรวมหมู่ระหว่างข้าวพันธุ์เหมยนองพื้นเมืองทนทานแมลงบั่วและพันธุ์ปทุมธานี 1 ในสภาพแวดล้อมแตกต่างกัน การผลิตและศึกษาคุณสมบัติของเอนไซม์ไฟเทสจากเชื้อราเอนโดไฟท์สายพันธุ์ MEC1 การประยุกต์ใช้กระบวนการเยื่อแผ่นสังเคราะห์กับการนำเลือดเหลือทิ้งจากโรงฆ่าสัตว์มาใช้ประโยชน์ การสังเคราะห์สารต้านมาลาเรียในกลุ่ม 5-เบนซิล-2,4-ไดอะมิโนไพริมิดีนโดยใช้เอนไซม์เป้าหมายเป็นตัวนำ การศึกษาคุณลักษณะทางพันธุกรรม และชีวเคมีของเชื้อรา Xyalaria sp. BCC 1067 สายพันธุ์กลายพันธุ์ที่มีความบกพร่องในการสังเคราะห์สาร depudecin ผลของสายพันธุ์เชื้อโมแนสคัสและสารอาหารต่อการผลิตอังคักลูกเดือย
คัดลอก URL
กระทู้ของฉัน
ผลการสืบค้นทั้งหมด โพสต์     เรียงลำดับจาก
พัฒนาระบบโดยศูนย์ความรู้เฉพาะด้านวิศวกรรมความรู้และวิศวกรรมภาษาDeveloped by Center of Excellence for Unified Knowledge and Language Engineering
สนับสนุนโดยสำนักงานพัฒนาการวิจัยการเกษตร (องค์การมหาชน)Supported by the Agricultural Research Development Agency (Public Organization)
แบบสำรวจความพึงพอใจQuestionair